Heme C

Gem C
General
Chim. formulă	C34H36FeN4O4S2 _ _ _ _ _ _ _ _ _
Şobolan. formulă	C34H36O4N4S2Fe _ _ _ _ _ _ _ _ _ _
Proprietăți fizice
Masă molară	684,651 g/ mol
Clasificare
Reg. numar CAS	26598-29-8
PubChem	444125
ZÂMBETE	CC1=C(C2=CC3=NC(=CC4=C(C(=C([N-]4)C=C5C(=C(C(=N5)C=C1[N-]2)C)C (C)S)C)C(C)S)C(=C3CCC(=O)O)C)CCC(=O)O.[Fe+2]
InChI	InChI=1S/C34H38N4O4S2.Fe/c1-15-21(7-9-31(39)40)27-14-28-22(8-10-32(41)42)16(2)24(36- 28)12-29-34(20(6)44)18(4)26(38-29)13-30-33(19(5)43)17(3)25(37-30)11-23( 15)35-27;/h11-14,19-20H,7-10H2,1-6H3,(H6,35,36,37,38,39,40,41,42,43,44);/q; +2/p-2/t19-,20-;/m0./s1SZYCWQQPTZLPDK-UHFFFAOYSA-L
CHEBI	60562
ChemSpider	392105 și 26331983
Siguranță
NFPA 704	0 0 0
Datele se bazează pe condiții standard (25 °C, 100 kPa), dacă nu este menționat altfel.
Fișiere media la Wikimedia Commons

Hemul C  este un tip de hem , diferă de hemul B prin prezența grupărilor tiol.

Istorie

Structura exactă a hemului C a fost publicată la mijlocul secolului al XX-lea de către biochimistul suedez K. G. Paul. [1] Această lucrare a confirmat corectitudinea formulei propuse anterior de marele biochimist suedez Hugo Theorell . În 1975, structura hemului C a fost confirmată experimental prin rezonanță magnetică nucleară și radiație infraroșie pe forma redusă, Fe (II), a hemului. [2] Structura hemului C, inclusiv configurația stereochimică absolută a legăturilor tioeter, a fost prezentată mai întâi pentru o proteină de vertebrat [3] , iar acum pentru multe alte proteine ​​care conțin hem C.

Proprietăți

Hemul C diferă de hemul B prin faptul că cei doi radicali vinilici laterali sunt înlocuiți cu două legături tioeter covalente la enzimă. Aceste legături îl împiedică să se detașeze de holoproteină sau citocromul c la fel de ușor în comparație cu hemul B, care se poate desprinde de complexele hemoproteice chiar și în condiții blânde. Acest lucru face posibilă existența unui număr nemăsurat de mare de structuri diferite de citocromi care îndeplinesc diverse funcții și funcționează în principal ca purtători de electroni.

Numărul de molecule de hem C atașate la o moleculă de proteină variază destul de mult. Pentru celulele de vertebrate , regula este o proteină, un hem, dar bacteriile au de obicei 2, 4, 5, 6 sau chiar 16 hemi C per holoproteină. Se crede că un anumit număr și poziția relativă a hemilor nu este asociat numai cu funcțiile proteinei, ci și absolut necesar. De exemplu, proteinele care conțin mai mulți hem C sunt implicate în transferul de electroni multipli, de o importanță deosebită este reacția de reducere cu 6 electroni necesară pentru a reduce azotul atmosferic la două molecule de amoniac. Hemoproteinele bacteriene sunt caracterizate printr-un raport ridicat dintre hem C și aminoacizi, astfel încât interiorul unor citocrom c este adesea complet plin cu mai multe grupuri de hem decât hemoproteinele normale . Unele dintre ele, de obicei din organisme unicelulare , pot conține până la cinci hem C. [4] O altă enzimă importantă care conține hem C este coenzima Q, citocrom c reductază .

Legăturile tioeter par să multiplice funcționalitatea holoproteinelor. De obicei, citocromul c poate fi „ajustat fin” la un număr mai mare de potențiale redox decât citocromul b. Poate din acest motiv citocromul c este aproape omniprezent la toate nivelurile vieții. Hemul C joacă, de asemenea, un rol important în apoptoza celulară , când doar câteva molecule citoplasmatice de citocrom c care conțin hem C duc la moartea celulară programată. [5]

Pe lângă legăturile covalente, fierul din hemul C este coordonat suplimentar de două lanțuri de aminoacizi la legăturile de coordonare a 5-a și a 6-a, făcându-l în șase coordonate. Acesta este ceea ce permite fierului din citocrom să-și schimbe valența, spre deosebire de fierul din hemoglobină, care, indiferent de adăugarea sau eliberarea de oxigen, rămâne divalent. De exemplu, citocromul c de mamifer și ton conține un singur hem C coordonat de lanțuri de histidină și metionină [6] . Poate din cauza celor două legături covalente care țin hemul, fierul din hemul C este uneori legat cu gruparea amino a lizinei sau chiar cu apă.

Surse

1. ↑ Paul, KG; Högfeldt, Erik; Sillén, Lars Gunnar; Kinell, Per-Olof. Diviziunea cu săruri de argint a legăturilor cisteină-porfirină în citocromul c  // Acta Chemica  Scandinavica : jurnal. - 1950. - Vol. 4 . - P. 239-244 . - doi : 10.3891/acta.chem.scand.04-0239 .
2. ↑ Caughey, W.S. et al. Hema A de citocrom c oxidază  (engleză)  // Journal of Biological Chemistry  : journal. - 1975. - Vol. 250 . - P. 7602-7622 .
3. ↑ Takano T., Trus BL, Mandel N., Mandel G., Kallai OB, Swanson R., Dickerson RE Tuna citocrom c la rezoluție de 2,0 A. II. Analiza structurii ferocitocromului. (engleză)  // Journal of Biological Chemistry  : jurnal. - 1977. - Vol. 252 . - P. 776-785 . — PMID 188826 .
4. ↑ Caracteristicile diodei sau tunel-diode? Rezolvarea consecințelor catalitice ale transferului de electroni cuplați cu protoni într-o oxidoreductază multi-centrată . Preluat la 28 octombrie 2012. Arhivat din original la 30 mai 2020. (nedefinit)
5. ↑ Bowman, SEJ, Bren, KL Chimia și biochimia hemului C: baze funcționale pentru atașamentul covalent   // Nat . Prod. Reprezentant. : jurnal. - 2008. - Vol. 25 , nr. 6 . - P. 1118-1130 . - doi : 10.1039/b717196j . — PMID 19030605 .
6. ↑ Yeh, SR, Han, S. și Rousseau, DL Plierea și desfășurarea citocromului c   // Accounts of Chemical Research : jurnal. - 1998. - Vol. 31 , nr. 11 . - P. 727-735 . doi : 10.1021 / ar970084p .

Vezi și

• bijuterie
• Heme a
• Heme b
• Hemoproteinele