Cutinaza

Cutinaza

Structura cutinazei Fusarium solani . PDB 1cex [1] .
Identificatori
Cod KF 3.1.1.74
Baze de date de enzime
IntEnz Vedere IntEnz
BRENDA intrare BRENDA
ExPASy Vedere NiceZyme
MetaCyc cale metabolică
KEGG intrare KEGG
PRIAM profil
Structuri PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Ontologie genetică AmiGO  • EGO
Căutare
PMC articole
PubMed articole
NCBI proteine ​​NCBI
 Fișiere media la Wikimedia Commons
Cutinaza
Identificatori
Simbol Cutinaza
Pfam PF01083
PROZITA PDOC00140
SCOP 1cex
SUPERFAMILIE 1cex
Superfamilie OPM 127
proteina OPM 1oxm
Structuri proteice disponibile
Pfam structurilor
PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum Model 3D
 Fișiere media la Wikimedia Commons

Cutinaza ( Cod CF 3.1.1.74 ) este o enzimă care catalizează o reacție chimică :

Cutina + H2O Monomeri de cutină

Astfel, cele două substraturi ale acestei enzime sunt cutina și H2O , în timp ce produsul său este monomerul cutină .

Această enzimă aparține familiei hidrolazelor , în special a celor care acționează asupra legăturilor esterilor acizilor carboxilici. Denumirea sistematică pentru această clasă de enzime este hidrolaza cutină .

Organele plantei supraterane sunt protejate de o cuticulă compusă din compusul structural polimeric insolubil cutin , care este un poliester compus din acizi grași hidroxi- și hidroxi- epoxi [2] . Ciupercile patogene ale plantelor produc enzime de degradare extracelulară [3] care joacă un rol important în patogeneză. Acestea includ cutinaza, care hidrolizează cutina, facilitând pătrunderea ciupercii prin cuticulă. Inhibarea enzimatică poate preveni infecția fungică printr-o cuticulă intactă. Monomerii de cutină eliberați din cuticulă de cantități mici de cutinază pe suprafața sporilor fungici pot crește semnificativ cantitatea de cutinază secretată de spori, al cărei mecanism este încă necunoscut [2] [3] .

Cutinaza este o serinesterază care conține triada clasică a serinhidrolazelor Ser, His, Asp [2] . Proteina aparține clasei alfa-beta cu un strat beta central de 5 filamente paralele acoperite cu 5 elice pe fiecare parte a foii. Despicarea locului activ este parțial acoperită de două punți subțiri formate din lanțuri laterale de aminoacizi, spre deosebire de capacul hidrofob pe care îl au alte lipaze [4] . Proteina conține și 2 punți disulfurice, care sunt necesare activității, scindarea lor duce la o pierdere completă a activității enzimatice [2] . Două proteine ​​asemănătoare cutinazei (MtCY39.35 și MtCY339.08c) au fost găsite în genomul bacteriei Mycobacterium tuberculosis .

Note

  1. Longhi S, Czjzek M, Lamzin V, Nicolas A, Cambillau C (mai 1997). „Rezoluția atomică (1,0 A) structura cristalină a cutinazei Fusarium solani: analiză stereochimică”. J. Mol. biol . 268 (4): 779-99. DOI : 10.1006/jmbi.1997.1000 . PMID  9175860 .
  2. 1 2 3 4 „Structura genei cutinazei, ADNc și secvența de aminoacizi derivată din fungi fitopatogeni”. biochimie . 26 (24): 7883-7892. 1987. doi : 10.1021/ bi00398a052 .
  3. 1 2 „Clonarea și analiza CUT1, o genă a cutinazei din Magnaporthe grisea”. Mol. Gen. Genet . 232 (2): 174-182. 1992. DOI : 10.1007/BF00279994 . PMID  1557023 .
  4. „Fusarium solani cutinaza este o enzimă lipolitică cu o serină catalitică accesibilă solventului”. natura . 356 (6370): 615-618. 1992. DOI : 10.1038/356615a0 . PMID  1560844 .

Vezi și