Cutinaza | |
---|---|
Structura cutinazei Fusarium solani . PDB 1cex [1] . | |
Identificatori | |
Cod KF | 3.1.1.74 |
Baze de date de enzime | |
IntEnz | Vedere IntEnz |
BRENDA | intrare BRENDA |
ExPASy | Vedere NiceZyme |
MetaCyc | cale metabolică |
KEGG | intrare KEGG |
PRIAM | profil |
Structuri PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
Ontologie genetică | AmiGO • EGO |
Căutare | |
PMC | articole |
PubMed | articole |
NCBI | proteine NCBI |
Fișiere media la Wikimedia Commons |
Cutinaza | |
---|---|
Identificatori | |
Simbol | Cutinaza |
Pfam | PF01083 |
PROZITA | PDOC00140 |
SCOP | 1cex |
SUPERFAMILIE | 1cex |
Superfamilie OPM | 127 |
proteina OPM | 1oxm |
Structuri proteice disponibile | |
Pfam | structurilor |
PDB | RCSB PDB ; PDBe ; PDBj |
PDBsum | Model 3D |
Fișiere media la Wikimedia Commons |
Cutinaza ( Cod CF 3.1.1.74 ) este o enzimă care catalizează o reacție chimică :
Cutina + H2O Monomeri de cutinăAstfel, cele două substraturi ale acestei enzime sunt cutina și H2O , în timp ce produsul său este monomerul cutină .
Această enzimă aparține familiei hidrolazelor , în special a celor care acționează asupra legăturilor esterilor acizilor carboxilici. Denumirea sistematică pentru această clasă de enzime este hidrolaza cutină .
Organele plantei supraterane sunt protejate de o cuticulă compusă din compusul structural polimeric insolubil cutin , care este un poliester compus din acizi grași hidroxi- și hidroxi- epoxi [2] . Ciupercile patogene ale plantelor produc enzime de degradare extracelulară [3] care joacă un rol important în patogeneză. Acestea includ cutinaza, care hidrolizează cutina, facilitând pătrunderea ciupercii prin cuticulă. Inhibarea enzimatică poate preveni infecția fungică printr-o cuticulă intactă. Monomerii de cutină eliberați din cuticulă de cantități mici de cutinază pe suprafața sporilor fungici pot crește semnificativ cantitatea de cutinază secretată de spori, al cărei mecanism este încă necunoscut [2] [3] .
Cutinaza este o serinesterază care conține triada clasică a serinhidrolazelor Ser, His, Asp [2] . Proteina aparține clasei alfa-beta cu un strat beta central de 5 filamente paralele acoperite cu 5 elice pe fiecare parte a foii. Despicarea locului activ este parțial acoperită de două punți subțiri formate din lanțuri laterale de aminoacizi, spre deosebire de capacul hidrofob pe care îl au alte lipaze [4] . Proteina conține și 2 punți disulfurice, care sunt necesare activității, scindarea lor duce la o pierdere completă a activității enzimatice [2] . Două proteine asemănătoare cutinazei (MtCY39.35 și MtCY339.08c) au fost găsite în genomul bacteriei Mycobacterium tuberculosis .
Enzime | |
---|---|
Activitate | |
Regulament | |
Clasificare | |
Tipuri |
|
Hidrolaze ( EC 3): esteraze ( EC 3.1) | |||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
EC 3.1.1: Hidrolaze ale esterilor carboxilici | |||||||||||||||
EC 3.1.2: Tioesteraze |
| ||||||||||||||
EC 3.1.3: Fosfataze |
| ||||||||||||||
EC 3.1.4: Fosfodiesteraze |
| ||||||||||||||
EC 3.1.6: Sulfatază |
| ||||||||||||||
Nucleaze (inclusiv deoxiribonucleaze și ribonucleaze ) |
|