Complexul citocrom-b6f

O caracteristică distinctivă a complexului citocrom b 6 f este prezența în structura sa a unui hem neobișnuit situat pe suprafața interioară a cavității de schimb pe partea stromală sau n a citocromului b 6 . Această bijuterie a fost numită inițial „heme x ” deoarece avea o coordonare neașteptată . Cu toate acestea, mai târziu a fost redenumită geamă ci sau bijuterie c n pentru claritate . Este un hem de tip c care este legat covalent de reziduul de cisteină Cys35 al citocromului b 6 și nu are liganzi proeminenți de aminoacizi . Este situat în imediata apropiere a hemului b n și, aparent, este capabil să facă schimb rapid de electroni cu acesta printr-o punte a unei molecule de apă care leagă grupul propionat al hemului b n cu atomul de fier al hemului c n . Potențialul redox al hemului c n variază în funcție de valoarea pH -ului și are o medie de aproximativ +0,1 V, ceea ce este mult mai mare decât cel al hemului b n (E°' = -0,05 V), ceea ce indică direcția transferului de electroni de la b n la c n [15] [12] .

Deoarece hemii c n și b n sunt la doar 4 Å unul de celălalt, se crede că acţionează ca un singur citocrom cu doi hemi. În plus, experimentele cu analogi de chinonă au arătat că c n este locul de legare pentru plastochinoli la centrul Q n , unde acestea sunt reduse. Studiile EPR au arătat că atunci când analogii sintetici ai plastochinonei sunt legați de hem c n , potențialul său redox se modifică cu -0,2 V. Acest mecanism de reducere a chinonei diferă semnificativ de cel care are loc în complexul citocrom bc 1 , unde nu există hem c . n . Prezența perechii b n / c n oferă motive serioase pentru a presupune existența unei reduceri cu doi electroni a plastochinonei. În cazul unui astfel de model, este exclusă formarea unui radical semichinonic instabil , ceea ce face întregul sistem mai stabil și reduce semnificativ probabilitatea formării speciilor reactive de oxigen [5] [12] [15] .

Absența hemei c n în complexul citocrom bc 1 indică faptul că funcția sa posibilă în complexul citocrom b 6 f este asociată cu transportul ciclic de electroni în jurul fotosistemului I, care aparent este absent în complexul bc 1 . Lumină asupra originii evolutive a acestui hem a fost făcută prin studiul bacteriilor de tip Firmicute . Studiul secvențelor de gene a arătat că aceste bacterii au citocromul f , proteina Riske și hem c n . Prezența unui complex citocrom bc asemănător cu complexul citocrom b 6 f al cianobacteriilor și complexul citocrom bc 1 al mitocondriilor a fost demonstrată atât în ​​​​fimicuții fotosintetici primitivi ( Heliobacillus mobilis [15] ), cât și în firmicuții nefotosintetici ( Bacillus subtilister și Bacillus stereomophilus). [6] ). Acest lucru poate însemna că în firmicuts non-fotosintetici, hemul c n ar trebui să îndeplinească o altă funcție decât transportul ciclic de electroni. Aici, acest hem este implicat în oxidarea unui purtător alternativ de electroni și protoni, menanchinona (MQ), cunoscută și sub numele de vitamina K 2 . Potențialul redox al perechii (MQ/MQH2) este cu aproximativ -0,15 V mai negativ decât pentru perechile corespunzătoare de ubichinone sau plastochinone .

Genele

După cum sa menționat mai sus, complexul de citocrom este format din opt subunități și șapte grupuri protetice. La eucariote, cele șase subunități ale complexului sunt codificate de genomul cloroplastei , în timp ce PetM și PetC (proteina Riske) sunt codificate de genele nucleare . Genele care codifică subunitățile nu formează un singur operon . Genele pentru citocromul b 6 ( petB ) și subunitatea IV ( petD ) sunt sub același promotor și formează operonul petBD . Alături de acestea, acest operon policistronic codifică două subunități fotosistem II psbB (CP47), psbT și psbH . La plantele superioare, gena citocromului f ( petA ) este ultima genă a operonului, care conține, de asemenea, subunitatea mică a fotosistemului I psaI , factorul ycf4 necesar pentru asamblarea fotosistemului I și cadrul deschis de citire ycf10 [18] [9] .

La procariote , gena proteinei Riske ( petC ) si gena petA formeaza un alt operon , petCA . Astfel, transcripția celor patru subunități mari din procariote este coordonată genetic. Cele patru subunități mici Pet G, L, M și N nu sunt în același operon , iar coordonarea și sinteza lor genetică sunt puțin înțelese [18] .

Mecanismul de reacție

Complexul citocrom - b 6 f - este implicat în transportul de electroni neciclic (1) și ciclic (2) între doi purtători mobili: plastochinona (QH 2 ) și plastocianina (Pc):

Complexul oxidează plastochinolul redus de fotosistemul II și apoi reduce proteina care conține cupru plastocianina, care efectuează transferul de electroni în faza apoasă la următorul complex de lanț, fotosistemul I. În lanțul de transport de electroni al bacteriilor și mitocondriilor, citocromul c este prezent în locul plastocianinei , care îndeplinește o funcție similară acolo [2] . Complexul citocrom oxidează plastochinona redusă și reduce plastocianina conform ecuației:

QH 2 + 2Pc ox +2H + din stromă → Q + 2Pc roșu + 4H + în lumen

Ciclul Q

Prima parte a ciclului Q

1. QH2 se leagă de partea „p” electrochimic pozitivă (partea lumenală) a complexului la locul Qp , este oxidat la semichinonă (Q•) de către centrul fier-sulf al proteinei Riske și donează doi protoni pe lumen.
2. Centrul redus de fier-sulf donează un electron plastocianinei prin citocromul f .
3. Q se leagă de partea „n” la locul Q n .
4. Q• transferă electroni către hemul b p al citocromului b 6 prin ETC cu potențial scăzut.
5. Hema b p donează un electron lui b n / c n .
6. Perechea b n / c n restabilește Q la starea Q•.

A doua parte a ciclului Q

1. Al doilea QH2 se leagă de situsul Q p al complexului.
2. După ce a trecut prin ETC cu potențial ridicat, un electron restaurează încă o plastocianină. În lumen intră încă doi protoni.
3. Prin ETC cu potențial scăzut, un electron din b n / c n este transferat în Q•, iar Q 2− complet redus leagă doi protoni ai stromei lor, transformându-se în QH 2 .
4. Q oxidat și QH2 redus difuzează în membrană.

Transportul de electroni în complex este asociat cu transferul de protoni din stromă în lumen și cu generarea unui gradient de protoni pe membrană. Principiul ciclului Q este că transferul de H + prin membrană are loc ca urmare a oxidării și reducerii plastochinonelor pe complexul însuși. În acest caz, plastochinonele, respectiv, dau și iau H + din faza apoasă selectiv din diferite părți ale membranei. Forța motrice pentru reducerea unei plastochinone este bifurcarea electronilor: un electron al plastochinonei oxidate este transferat la plastochinona redusă datorită faptului că celălalt electron al acesteia trece la o plastocianină mai redox-pozitivă, care este însoțită de o concentrație semnificativă. pierderi de energie [19] [20] .

De când Peter Mitchell a propus schema ciclului Q în 1975 [21] , ipoteza a fost contestată și pusă sub semnul întrebării de multe ori, dar odată cu acumularea datelor cinetice, biochimice, termodinamice și structurale, acest model a devenit general acceptat. Cu toate acestea, descoperirile din ultimii ani îi obligă pe oamenii de știință să modifice acest model și chiar să propună scheme alternative pentru reacție. Prezența hemilor perechi de electroni bn / cn în complexul citocrom b 6f a condus la presupunerea unei posibile reduceri cu doi electroni a plastochinonei, care ocolește astfel stadiul periculos al radicalului semichinonic instabil și reduce formarea de reactiv . specii de oxigen . Această teorie este susținută și de faptul că metoda EPR nu detectează o prezență semnificativă a radicalilor semichinonici în complex, deși există date indirecte în favoarea prezenței lor [8] . Întrebarea rămâne nerezolvată cum separă complexul transportul direct și ciclic al electronilor și cum aceștia nu interferează unul cu celălalt. Pentru a explica acest fenomen, a fost propus un model de ciclu Q deschis, în care un electron pentru reducerea plastochinonei în situsul Q n provine din molecula de plastochinonă oxidată, iar al doilea provine din molecula de ferredoxină prin ferredoxină -NADP + -reductase . Deoarece al doilea electron din această schemă provine de la ferredoxină, nu este nevoie să se oxideze a doua plastochinonă și să se reducă a doua plastocianină. Ca urmare, reacția celei de-a doua părți a ciclului Q pur și simplu nu are loc și complexul revine la starea inițială. Deoarece oxidarea plastochinolului este etapa limitatoare a întregului proces, este foarte probabil ca această cale să permită creșterea ratei de transport de electroni de-a lungul ETC a cloroplastelor și, prin urmare, rata fotosintezei în ansamblu [8] [21 ]. ] .

Transportul ciclic de electroni

Spre deosebire de complexul mitocondrial III, complexul citocrom b6f efectuează un alt tip de transport de electroni necesar pentru fotofosforilarea ciclică . Un electron de la ferredoxină este transferat la plastochinonă, iar apoi la complexul citocrom b 6 f , unde este folosit pentru a reduce plastocianina, care este apoi reoxidată de P 700 în fotosistemul I [22] . Mecanismul exact al modului în care plastochinona este redusă de ferredoxină nu este încă cunoscut și este discutabil. Una dintre ipoteze este că există o enzimă specială ferredoxinplastochinonă reductază sau NADPH dihidrogenază [22] . Ferredoxin -NADP + -reductaza , care poate forma un complex cu complexul citocrom b6f , a fost recent considerată cel mai probabil candidat pentru acest rol . De asemenea, se crede că heme c n poate participa ca acceptor de electroni în transportul ciclic [20] [21] . O cantitate mare de dovezi susține, de asemenea, formarea unui supercomplex al complexului citocrom b6f , PSI, ferredoxin - NADP + reductază și proteina transmembranară PGRL1 . Se crede că formarea și dezintegrarea unui astfel de complex schimbă modul de flux de electroni de la neciclic la ciclic și invers [23] [24] .

Comparație între complexele citocrom bc 1 și citocrom b 6 f

Complexul citocrom - bc 1 și complexul citocrom - b 6 f sunt complexe de proteine ​​similare structural, dintre care primul este prezent în membrana interioară a mitocondriilor , iar cel de-al doilea în membrana tilacoidă a cloroplastelor. Ambele enzime desfășoară o reacție similară prin mecanismul ciclului Q, oxidând chinonele membranare, care este însoțită de translocarea protonilor. Descoperirea faptului că ambele aceste complexe funcționează pe același principiu a condus la realizarea unității principiilor bioenergeticii în toate domeniile vieții.

Topologia cloroplastei poate fi derivată din topologia mitocondriilor într-un mod simplu: pentru a face acest lucru, ne putem imagina că invaginările membranei mitocondriale interioare se înmulțesc complet și formează un compartiment echivalent topologic cu tilacoizii cloroplastului. În mitocondrii, complexul citocrom bc 1 pompează protoni din matrice în spațiul membranei, iar în cloroplaste, complexul citocrom b 6 f pompează protoni din stromă în spațiul intern închis al tilacoidului și astfel se află într-o poziție inversată față de complexul citocrom bc 1 raportat la membranele plane .

Miezul complexului este similar structural cu miezul citocromului bc 1 . Proteinele fier-sulf ale Riske ale ambelor complexe sunt omoloage între ele [25] . Cu toate acestea, citocromul f și citocromul c 1 nu sunt omoloage [26] și au structuri terțiare diferite : citocromul f constă în principal din foițe β , în timp ce citocromul c 1 este format  din elice α . Cu toate acestea, ambele polipeptide poartă un hem de tip c legat covalent care acceptă un electron din centrul fier-sulf de la Riske. În acest caz, putem vorbi despre evoluția convergentă a acestor două proteine ​​[18] .

Citocromul b 6 și subunitatea IV sunt omoloage cu citocromul b [27] . Subunitatea IV (PetD) are un helix alfa transmembranar mai puțin decât capătul C-terminal al citocromului b căruia îi corespunde. Structura terțiară a acestui sit diferă și datorită moleculei de clorofilă a inserată între elicele α ale subunității IV. Structura citocromului b 6 în ansamblu corespunde domeniului N-terminal cu patru catene al citocromului b [18] .

Complexul citocrom bc 1 nu are subunități omoloage subunităților mici ale complexului citocrom b 6 f (Pet G, L, M și N), iar lipidele își iau locul în complex . Structura complexului citocrom bc 1 conține, de asemenea, mai multe polipeptide externe, atât solubile în apă, cât și transmembranare, care pot fi găsite doar în complexele eucariote. Nu există astfel de subunități în complexele procariote bc 1 și b 6 f implicate în fotosinteză [18] .

Complexul citocrom b 6 f conține trei grupe protetice suplimentare care nu sunt prezente în complexul bc 1 : hemul neobișnuit c n , clorofila a și β-carotenul . Prezența acestor grupuri afectează în mod semnificativ structura și funcționarea complexului, caracteristicile sale cinetice și de echilibru. Coada fitolului clorofilei a intră în portal, ceea ce duce la situsul Qp al complexului, care poate afecta timpul de legare și de rezidență a chinonelor în acesta . Hemul cn servește ca situs de legare a chinonei la situsul Qn al complexului b6f , în timp ce în complexul bc1 acest situs constă din aminoacizi care înconjoară hemul bn și este mai accesibil pentru chinone. Astfel de diferențe structurale reduc semnificativ selectivitatea și eficiența legării inhibitorului la situsul Q n [18] . β-carotenul îndeplinește probabil o funcție structurală, conectând subunități mici prin interacțiuni hidrofobe , similar modului în care o scobitoare conectează tartinele [21] .

Regulamentul

Deoarece complexul citocrom b6f este situat la intersecția tuturor proceselor metabolice principale ale celulei , expresia și asamblarea acestuia sunt influențate de aproape toți principalii factori externi și interni: calitatea și intensitatea luminii, concentrația de oxigen reactiv. specii, nivelul de fitohormoni , nivelul de reducere a bazinului de plastochinonă și nivelul de zaharuri din celulă. Multe dintre căile de semnalizare care afectează expresia componentelor complexului se pot suprapune și interacționa între ele. O complicație suplimentară a imaginii este semnalizarea dintre nucleu și cloroplaste pentru a coordona sinteza subunităților codificate în plastide și în nucleu [9] .

Reglarea se realizează la nivelul transcripției, precum și asamblarea complexului în membrana tilacoidă. Întregul proces de reglare este încă prost înțeles, iar la plantele superioare practic nu este studiat. Experimentele pe alga unicelulară C. reinhardtii au arătat că factorul de transcripție nucleară MCA1 stabilizează citocromul f ARNm . Citocromul f imatur , care interacționează cu MCA1, duce la proteoliza acestuia , reducând astfel nivelul propriei sale expresii. La plantele superioare, proteina PRFB3 stabilizează capătul 3’ al transcriptului petB în condiții de lumină puternică, dar contribuția sa la modificările nivelului complexului citocrom b6f este foarte mică. De asemenea, este probabil ca proteinele auxiliare care introduc hemi în citocromii b 6 și f să aducă o anumită contribuție la reglarea complexului . Prezența hemilor stabilizează aceste proteine ​​și este esențială pentru plierea lor corectă . Proteinele pliate incorect sunt instabile și sunt supuse rapid proteolizei [9] .

Sinteza complexului citocrom este coordonată stoichiometric cu sinteza cloroplastului ATP sintazei și depinde de viteza și fluxul liniar al electronilor, precum și de viteza de asimilare a CO 2 de către frunză [9] .

Funcții biologice

În procesul de fotosinteză, complexul citocrom b 6 f asigură transportul electronilor între două centre de reacție - de la fotosistemul II la fotosistemul I, precum și transportul protonilor din stroma cloroplastelor către lumenul tilacoid [5] . Transportul de electroni este responsabil pentru crearea unui gradient de protoni, care asigură sinteza ATP în cloroplaste [11] .

Complexul citocrom b6f este un participant important de reglementare în ETC al cloroplastelor. Aici îndeplinește multe funcții importante de reglementare. În primul rând, coordonează rata fluxului de electroni neciclici și reducerea NADP + cu sinteza ATP. Relația tuturor acestor procese se realizează prin pH -ul spațiului intratilacoid. În al doilea rând, complexul citocrom b6f este un senzor redox al ETC al cloroplastelor și reacționează sensibil la reducerea pool-ului de plastochinonă . Odată cu creșterea nivelului de reducere a pool-ului de plastochinonă, induce tranziția cloroplastelor de la starea 1 la starea 2 prin activarea unei proteine ​​kinaze specifice care fosforilează proteinele CCKII . Ca urmare a fosforilării, localizarea CCKII în membrană se modifică și fluxul de energie luminoasă în fotosistemul II scade [28] . Ca modele probabile de astfel de inducție, activarea prin clorofila a , a cărei coadă fitol intră în cavitatea de schimb în regiunea situsului Qp , deplasarea proteinei Riske sau reducerea directă a legăturii disulfură a proteinei kinazei transmembranare corespunzătoare de către complexul citocrom care utilizează centrul fier-sulf al proteinei Riske [29] sunt considerați .

Numărul de rotație al acestui complex este cel mai mic în comparație cu alte componente ale ETC a cloroplastelor, astfel încât controlează viteza fotosintezei și poate reduce rata reacțiilor care apar în interiorul său în funcție de intensitatea luminii sau pH-ul. Mecanismul acestui proces este necunoscut [30] . Se arată și rolul complexului în întărirea sau slăbirea fluxului ciclic de electroni, indiferent de starea cloroplastelor , dar în dependență directă de potențialul lor redox [24] .

Poziția în membrană

Complexul citocrom este prezent în cantități aproximativ egale în membranele tilacoide ale stromei și granului . În membranele gran, participă la transportul neciclic de electroni, iar în membranele stromale, unde este prezent doar fotosistemul I, participă la transportul ciclic [16] . În medie, un complex de fotosistem I reprezintă 1,5–1,8 complexe de fotosistem II , 8 CCKII , 1,5 complex de citocrom b6f, 10–14 molecule de plastochinonă , 6–8 molecule de plastocianină și aproximativ 10 molecule de ferredoxină [31] .

Galerie

• Monomer Cit. b 6 f .

• Cit. b 6 f în membrană.

• Cit. b 6 f cu cofactori și lipide.

• Cit. b 6 f , vedere de jos.

• Cit. b 6 f din M. laminosus ( 1vf5 ).

• Cit. b 6 f din M. laminosus ( 2d2c ).

• Cit. b 6 f , vedere laterală.

• Cit. b 6 f din C. reinhardtii .

• Cit. f din Brassica rapa .

• Două Citate. f din C. reinhardtii .

• Proteina Riske din M. laminosus .

• Veverițele Riske în op. b 6 f , vedere de sus.

• Poziția celor două proteine ​​Riske în Cit. b 6 f .

Vezi și

• Fotosistemul I
• Fotosistemul II
• Oxidaza terminală
• Oxidaza alternativă
• Fosforilarea oxidativă
• Complexul citocrom-bc1

Note

1. ↑ ID PDB: 1q90
2. ↑ 1 2 Heldt, 2011 , p. 95.
3. ↑ Berg, Jeremy M. (Jeremy M.); Tymoczko, John L.; Stryer, Lubert.; Stryer, Lubert. biochimie. Biochimie  (neopr.) . New York: W. H. Freeman, 2007. - ISBN 978-0-7167-8724-2 .
4. ↑ 1 2 Ermakov, 2005 , p. 176.
5. ↑ 1 2 3 Hasan SS.; Yamashita E.; Banulis D.; Cramer W.A.;. Căile de transfer de protoni dependente de chinonă în complexul fotosintetic al citocromului b6f  (engleză)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : journal. - 2013. - Februarie ( vol. 110 , nr. 11 ). - P. 4297-4302 . - doi : 10.1073/pnas.1222248110 . — PMID 23440205 .
6. ↑ 12 Cramer Lab. Pagina proiectului: Complexul citocrom b6f
7. ↑ 1 2 3 Marta Hojka, Wolfram Thiele, Szilvia Z. Tóth, Wolfgang Lein, Ralph Bock și Mark Aurel Schöttler. Reprimarea inductibilă a subunităților codificate nuclear ale complexului citocrom b6f din tutun dezvăluie o durată de viață extraordinar de lungă a complexului1  //  Plant Physiology  : journal. - Societatea Americană a Biologilor Plantelor , 2014. - August ( vol. 165 , nr. 4 ). - P. 632-1646 . - doi : 10.1104/pp.114.243741 . — PMID 24963068 .
8. ↑ 1 2 3 4 5 D. Baniulis‡, E. Yamashita§, H. Zhang–, SS Hasan și WA Cramer. Structura-Funcția complexului citocrom b6f  //  Fotochimie și fotobiologie : jurnal. - 2008. - 30 iulie ( vol. 84 ). - P. 1349-1358 . - doi : 10.1111/j.1751-1097.2008.00444.x . — PMID 19067956 .
9. ↑ 1 2 3 4 5 6 7 Mark Aurel Schöttler, Szilvia Z. Tóth, Alix Boulouis și Sabine Kahlau. Dinamica stoichiometriei complexului fotosintetic la plantele superioare: biogeneza, funcția și turnover-ul ATP sintazei și complexul citocrom b6f  (engleză)  // Journal of Experimental Botany  : journal. - Oxford University Press , 2014. - 24 noiembrie. doi : 10.1093 / jxb/eru495 .
10. ↑ 1 2 Whitelegge JP.; Zhang H.; Aguilera R.; Taylor R.M.; Cramer W. A. Acoperire completă a subunității, cromatografie lichidă, electrospray, spectrometrie de masă cu ionizare (LCMS+) a unei proteine ​​​​de membrană oligomerică: complexul citocrom b(6)f din spanac și cianobacteria Mastigocladus laminosus  //  Molecular & Cellular Proteomics  : journal. - 2002. - octombrie ( vol. 1 , nr. 10 ). - P. 816-827 . - doi : 10.1074/mcp.m200045-mcp200 . — PMID 12438564 .
11. ↑ 1 2 Voet Donald J. Biochimie / Donald J. Voet; Judith G. Voet  (neopr.) . — New York, NY: Wiley, J, 2011. — ISBN 978-0-470-57095-1 .
12. ↑ 1 2 3 4 William A. Cramer, Huamin Zhang. Consecințele structurii complexului citocrom b6f pentru căile sale de transfer de sarcină  (engleză)  : jurnal. - 2006. - 24 aprilie ( vol. 1757 , nr. 5-6 ). - P. 339-345 . - doi : 10.1016/j.bbabio.2006.04.020 .
13. ↑ Danny C.I. Yao, Daniel C. Brune, Wim F.J. Vermaas. Durata de viață a proteinelor fotosistemului I și II în cianobacteriile Synechocystis sp.  PCC 6803  _ - 2012. - 20 ianuarie ( vol. 586 , nr. 2 ). - P. 169-173 . - doi : 10.1016/j.febslet.2011.12.010 .
14. ↑ Cramer W. A. Zhang H. Yan J. Kurisu G. Smith JL. Evoluția fotosintezei: structura independentă de timp a complexului citocrom b6f  (engleză)  // Biochimie : jurnal. - 2004. - Mai ( vol. 43 , nr. 20 ). - P. 5921-5929 . - doi : 10.1021/bi049444o . — PMID 15147175 .
15. ↑ 1 2 3 4 Stroebel D., Choquet Y., Popot JL, Picot D. An atypical hem in the cytochrome b(6)f complex  //  Nature. - 2003. - noiembrie ( vol. 426 , nr. 6965 ). - P. 413-418 . - doi : 10.1038/nature02155 . — PMID 14647374 .
16. ↑ 1 2 Ermakov, 2005 , p. 177.
17. ↑ Ermakov, 2005 , p. 243.
18. ↑ 1 2 3 4 5 6 S. Saif Hasana, Eiki Yamashitab, William A. Cramera. Semnalizarea transmembranară și asamblarea complexului de transfer de sarcină lipidic-citocrom b6f  //  Biochimica et Biophysica Acta : jurnal. — Vol. 1827 , nr. 11-12 . - P. 1295-1308 . — PMID 23507619 .
19. ↑ Ermakov, 2005 , p. 240.
20. ↑ 1 2 Cramer W.A.; Zhang H.; Yan j.; Kurisu G.; Smith JL. Traficul transmembranar în complexul citocrom b6f  //  Anual Review of Biochemistry : jurnal. - 2006. - Vol. 75 . - P. 769-790 . - doi : 10.1146/annurev.biochem.75.103004.142756 . — PMID 16756511 .
21. ↑ 1 2 3 4 Cramer W.A.; Yan J.; Zhang H.; Kurisu G.; Smith JL. Structura complexului citocrom b6f: noi grupuri protetice, spațiu Q și ipoteza „hors d'oeuvres” pentru asamblarea complexului  //  Photosynth Res : journal. - 2005. - Vol. 85 , nr. 1 . - P. 133-143 . - doi : 10.1007/s11120-004-2149-5 . — PMID 15977064 .
22. ↑ 1 2 Pierre Joliot și Anne Joliot. Transferul ciclic de electroni în frunzele plantei  (engleză)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : journal. - 2011. - 17 mai ( vol. 99 , nr. 15 ). - P. 10209-10214 . - doi : 10.1073/pnas.102306999 .
23. ↑ Masakazu Iwai, Kenji Takizawa, Ryutaro Tokutsu, Akira Okamuro, Yuichiro Takahashi și Jun Minagawa. Izolarea supercomplexului evaziv care conduce fluxul ciclic de electroni în fotosinteză  //  Nature : journal. - 2010. - 22 aprilie ( vol. 464 ). - P. 1210-1213 . - doi : 10.1038/nature08885 .
24. ↑ 1 2 Hiroko Takahashi, Sophie Clowez, Francis-André Wollman, Olivier Vallon și Fabrice Rappaport. Fluxul de electroni ciclic este controlat de redox, dar independent de tranziția de stat  // Nature Communications  : journal  . - Nature Publishing Group , 2013. - 13 iunie ( vol. 4 ). - doi : 10.1038/ncomms2954 .
25. ↑ CJ Carrell; Zhang H.; Cramer W.A.; Smith JL. Identitatea biologică și diversitatea în fotosinteză și respirație: structura domeniului lumen al proteinei Rieske a cloroplastului  (engleză)  // Structura : jurnal. - 1997. - Decembrie ( vol. 5 , nr. 12 ). - P. 1613-1625 . - doi : 10.1016/s0969-2126(97)00309-2 . — PMID 9438861 .
26. ↑ Martinez SE.; Huang D.; Szczepaniak A.; Cramer W.A.; Smith JL. Structura cristalină a citocromului f cloroplast dezvăluie un nou pliu citocrom și o ligatură neașteptată a hemului  //  Structure : journal. - 1994. - Februarie ( vol. 2 , nr. 2 ). - P. 95-105 . - doi : 10.1016/s0969-2126(00)00012-5 . — PMID 8081747 .
27. ↑ Widger WR.; Cramer W.A.; Herrmann R. G.; Trebst A. Omologie de secvență și similaritate structurală între citocromul b al complexului mitocondrial III și complexul cloroplast b6-f  : poziția hemelor citocromului b în membrană  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : journal. - 1984. - Februarie ( vol. 81 , nr. 3 ). - P. 674-678 . - doi : 10.1073/pnas.81.3.674 . — PMID 6322162 .
28. ↑ Ermakov, 2005 , p. 179.
29. ↑ Sujith Puthiyaveetil. Un mecanism de reglare a cloroplastului LHC II kinazei de către plastochinol și tioredoxină  // Scrisori  FEBS : jurnal. - 2011. - 6 mai ( vol. 585 , nr. 12 ). - P. 1717-1721 . - doi : 10.1016/j.febslet.2011.04.076 .
30. ↑ Alexander N. Tihonov. Complexul citocrom b6f la intersecția căilor de transport de electroni fotosintetici  (engleză)  // Plant Physiology  : journal. - Societatea Americană a Biologilor Plantelor , 2014. - August ( vol. 81 ). - P. 163-183 . - doi : 10.1016/j.plaphy.2013.12.011 .
31. ↑ Ermakov, 2005 , p. 180.

Literatură

• Zitte P. şi colab. Botanică / Ed. V.V. Chuba. - Ed. 35. - M . : Academia, 2008. - T. 2. Fiziologia plantelor. — 495 p.
• Medvedev S.S. Fiziologia plantelor. - Sankt Petersburg. : BHV-Petersburg, 2013. - 335 p.
• Fiziologia plantelor / Ed. I. P. Ermakova. - M . : Academia, 2005. - 634 p.
• Heldt G.V. Biochimia plantelor. — M. : BINOM. Laboratorul de cunoștințe, 2011. - 471 p.

Link -uri

• Sistem informatic „Membrană fotosintetică”
• Ciclul Q pe site-ul „Membrană fotosintetică”.
• „Fluxul de electroni ciclic și neciclic”. în enciclopedia online de fiziologie a plantelor