Integrină alfa-2

Integrină alfa-2

1AOX
Structuri disponibile
PDB Căutare ortolog: PDBe , RCSB
Identificatori
SimbolITGA2  ; BR; CD49B; GPIa; HPA-5; VLA-2; VLAA2
ID-uri externeOMIM:  192974 MGI :  96600 HomoloGene :  1662 ChEMBL : 4998 GeneCards : ITGA2 Gene
ortologii
VedereUmanMouse
Entrez367316398
AnsambluENSG00000164171ENMUSG00000015533
UniProtP17301Q62469
RefSeq (ARNm)NM_002203NM_008396
RefSeq (proteină)NP_002194NP_032422
Locus (UCSC)Chr 5:
52,29 – 52,39 Mb
Chr 13:
114,84 – 114,93 Mb
Căutați în PubMed[unu][2]

Integrina alfa-2 (α2, CD49b ) este o proteină de membrană , o glicoproteină din superfamilia integrinelor , un produs al genei ITGA2 , un receptor de legare a colagenului .

Funcții

Integrina alfa-2/ beta-1 , (α2β1, numită și antigen-2 foarte  târziu , VLA-2 ) este un receptor pentru laminină , colagen , colagen C-propeptide, fibronectină și E-cadherină . Recunoaște secvența prolină - hidroxilată ( G - F - P - G - E - R ) din colagen. Responsabil pentru aderența trombocitelor și a altor celule la colagen, modulând expresia genelor de colagen și colagenază , participă la organizarea matricei extracelulare sintetizate. [unu]

Interacționează cu proteinele intracelulare HPS5 și RAB21 . Este un receptor pentru proteinele învelișului ecovirusurilor și a altor virusuri.

Structura

Integrina alfa-2 este o proteină mare, constă din 1152 de aminoacizi, greutatea moleculară a părții proteice este de 129,3 kDa . Regiunea N-terminală (1103 aminoacizi) este extracelulară, urmată de un singur fragment transmembranar și un scurt fragment intracelular (27 de aminoacizi). Fragmentul extracelular include 7 repetări FG-GAP, domeniu VWFA, de la 1 la 10 situsuri de N-glicozilare . Situl citosolic include un motiv GFFKR și un situs de fosforilare a treoninei .

Integrina alfa-2 se referă la integrine cu un domeniu I (domeniu VWFA) care nu suferă proteoliză limitată în timpul maturării.

Vezi și

Note

  1. Intrarea în baza de date Uniprot pentru CD49b (număr de acces P17301) . Preluat la 20 februarie 2012. Arhivat din original la 16 august 2017.

Bibliografie

Link -uri